Sulfo-Cyanin-3-maleimid
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Sulfo-Cyanin-3-maleimid ist ein wasserlöslicher, Thiol-reaktiver Fluoreszenzfarbstoff für die Markierung von Biomolekülen. Es handelt sich um ein Analogon zu Cy3®-maleimid.
Dieses Reagenz empfiehlt sich für die Markierung von Antikörpern und anderen labilen Proteinen unter milden, rein wässrigen Bedingungen. Der Fluorophor ist wasserlöslich und kommt ohne den Einsatz organischer Hilfslösungsmittel aus.
Ein nicht-sulfoniertes Cyanin-3-maleimid ist ebenfalls erhältlich.
Sulfo-Cyanin-3-maleimid
Empfohlenes Protokoll
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Cyanin 7.5 NHS-Ester
Aminreaktiver NHS-Ester des NIR-Fluoreszenzfarbstoffes Cyanin 7.5.
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Sulfo-Cyanin 7.5 NHS-Ester
Ein wasserlöslicher Fluorophor, der im Nahinfrarotbereich emittiert und für in-vivo-Imaging geeignet ist. Sulfo-Cyanin 7.5 ist ein Analogon von Indocyaningrün (ICG) mit höherer Fluoreszenzquantenausbeute.Cyanin 5 NHS-Ester
Aminreaktiver Cyanin-5-Ester für die Markierung von Proteinen, Peptiden und anderen Molekülen.Allgemeine Eigenschaften
| Erscheinungsform: | rotes Pulver |
| Molekülmasse: | 776.96 |
| CAS-Nummer: | 1656990-68-9 |
| Molekülformel: | C36H41KN4O9S2 |
| IUPAC-Name: | 3H-Indolium, 2-[3-[1-[6-[[2-(2,5-dihydro-2,5-dioxo-1H-pyrrol-1-yl)ethyl]amino]-6-oxohexyl]-1,3-dihydro-3,3-dimethyl-5-sulfo-2H-indol-2-ylidene]-1-propen-1-yl]-1,3,3-trimethyl-5-sulfo-, inner salt, potassium salt |
| Löslichkeit: | gut löslich in Wasser, DMF, DMSO |
| Qualitätskontrolle: | NMR 1H, HPLC-MS (95+ %) |
| Lagerungsbedingungen: | Lagerung: 24 Monate ab dem Wareneingang bei −20 °C im Dunkeln. Transport: bei Raumtemperatur für bis zu 3 Wochen. Längere Lichteinwirkung vermeiden. Trocken lagern. |
| Sicherheitsdatenblatt:: | herunterladen |
| Product specifications |
Spektrale Eigenschaften
| Anregungsmaximum / nm: | 548 |
|
ε |
162000 |
| Emissionsmaximum / nm: | 563 |
| Fluoreszenz-Quantenausbeute: | 0.1 |
| CF260: | 0.03 |
| CF280: | 0.06 |
Zitierungen
- Comerci, C.J.; Herrmann, J.; Yoon, J.; Jabbarpour, F.; Zhou, X.; Nomellini, J.F.; Smit, J.; Shapiro, L.; Wakatsuki, S.; Moerner, W.E. Topologically-guided continuous protein crystallization controls bacterial surface layer self-assembly. Nature Communications, 2019, 10(1), 2731. doi: 10.1038/s41467-019-10650-x
- Tischer, D.K.; Weiner, O.D. Light-based tuning of ligand half-life supports kinetic proofreading model of T cell signaling. eLIFE, 2019, 8, e42489. doi: 10.7554/eLife.42498
- Ni, Y.; Arts, R.; Merkx, M. Ratiometric bioluminescent sensor proteins based on intramolecular split luciferase complementation. ACS Sensors, 2019, 4(1), 20–25. doi: 10.1021/acssensors.8b01381
- Agrawalla, B.K.; Wang, T.; Riegger, A.; Domogalla, M.P.; Steinbrink, K.; Dörfler, T.; Chen, X.; Boldt, F.; Lamla, M.; Michaelis, J.; Kuan, S.L.; Weil, T. Chemoselective Dual and Triple Labelling of Native and Recombinant Proteins. Bioconjugate Chemistry, 2018, 29(1), 29–34. doi: 10.1021/acs.bioconjchem.7b00675
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