Sulfo-Cyanin-3-maleimid

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Sulfo-Cyanin-3-maleimid ist ein wasserlöslicher, Thiol-reaktiver Fluoreszenzfarbstoff für die Markierung von Biomolekülen. Es handelt sich um ein Analogon zu Cy3®-maleimid.

Dieses Reagenz empfiehlt sich für die Markierung von Antikörpern und anderen labilen Proteinen unter milden, rein wässrigen Bedingungen. Der Fluorophor ist wasserlöslich und kommt ohne den Einsatz organischer Hilfslösungsmittel aus.

Ein nicht-sulfoniertes Cyanin-3-maleimid ist ebenfalls erhältlich.

Sulfo-Cyanin-3-maleimid

Sulfo-Cyanin-3-maleimid

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Cyanin 7.5 NHS-Ester

Aminreaktiver NHS-Ester des NIR-Fluoreszenzfarbstoffes Cyanin 7.5.
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Sulfo-Cyanin 7.5 NHS-Ester

Ein wasserlöslicher Fluorophor, der im Nahinfrarotbereich emittiert und für in-vivo-Imaging geeignet ist. Sulfo-Cyanin 7.5 ist ein Analogon von Indocyaningrün (ICG) mit höherer Fluoreszenzquantenausbeute.

Cyanin 5 NHS-Ester

Aminreaktiver Cyanin-5-Ester für die Markierung von Proteinen, Peptiden und anderen Molekülen.

Allgemeine Eigenschaften

Erscheinungsform: rotes Pulver
Molekülmasse: 776.96
CAS-Nummer: 1656990-68-9
Molekülformel: C36H41KN4O9S2
IUPAC-Name: 3H-​Indolium, 2-​[3-​[1-​[6-​[[2-​(2,​5-​dihydro-​2,​5-​dioxo-​1H-​pyrrol-​1-​yl)​ethyl]​amino]​-​6-​oxohexyl]​-​1,​3-​dihydro-​3,​3-​dimethyl-​5-​sulfo-​2H-​indol-​2-​ylidene]​-​1-​propen-​1-​yl]​-​1,​3,​3-​trimethyl-​5-​sulfo-​, inner salt, potassium salt
Löslichkeit: gut löslich in Wasser, DMF, DMSO
Qualitätskontrolle: NMR 1H, HPLC-MS (95+ %)
Lagerungsbedingungen: Lagerung: 24 Monate ab dem Wareneingang bei −20 °C im Dunkeln. Transport: bei Raumtemperatur für bis zu 3 Wochen. Längere Lichteinwirkung vermeiden. Trocken lagern.
Sicherheitsdatenblatt:: herunterladen
Product specifications

Spektrale Eigenschaften

Anregungsmaximum / nm: 548
ε / L⋅mol−1⋅cm−1: 162000
Emissionsmaximum / nm: 563
Fluoreszenz-Quantenausbeute: 0.1
CF260: 0.03
CF280: 0.06

Zitierungen

  1. Comerci, C.J.; Herrmann, J.; Yoon, J.; Jabbarpour, F.; Zhou, X.; Nomellini, J.F.; Smit, J.; Shapiro, L.; Wakatsuki, S.; Moerner, W.E. Topologically-guided continuous protein crystallization controls bacterial surface layer self-assembly. Nature Communications, 2019, 10(1), 2731. doi: 10.1038/s41467-019-10650-x
  2. Tischer, D.K.; Weiner, O.D. Light-based tuning of ligand half-life supports kinetic proofreading model of T cell signaling. eLIFE, 2019, 8, e42489. doi: 10.7554/eLife.42498
  3. Ni, Y.; Arts, R.; Merkx, M. Ratiometric bioluminescent sensor proteins based on intramolecular split luciferase complementation. ACS Sensors, 2019, 4(1), 20–25. doi: 10.1021/acssensors.8b01381
  4. Agrawalla, B.K.; Wang, T.; Riegger, A.; Domogalla, M.P.; Steinbrink, K.; Dörfler, T.; Chen, X.; Boldt, F.; Lamla, M.; Michaelis, J.; Kuan, S.L.; Weil, T. Chemoselective Dual and Triple Labelling of Native and Recombinant Proteins. Bioconjugate Chemistry, 2018, 29(1), 29–34. doi: 10.1021/acs.bioconjchem.7b00675
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