Glykane gehören zu den wichtigsten Klassen zellulärer Makromoleküle und übernehmen zentrale Funktionen in zahlreichen biologischen Prozessen. Im Vergleich zu Proteinen und Nukleinsäuren gestaltet sich die In-situ-Analyse von Glykanen jedoch deutlich komplexer. Da Glykane keine primäre Genprodukte sind, können genetisch kodierte Marker nicht zur Detektion eingesetzt werden. Lektine und Antikörper stellen zwar etablierte Werkzeuge zur Glykanmarkierung dar, unterliegen jedoch Einschränkungen hinsichtlich Spezifität und Affinität.

Azid- und Alkin-modifizierte Monosaccharide sind hochspezifische Werkzeuge zur Untersuchung von Glykoproteinen und der posttranslationalen Proteinmodifikation durch metabolisches Labeling in vivo. Diese modifizierten Zucker sind zellpermeabel und können von zellulären Glykosyltransferasen metabolisiert werden, sodass sie sowohl intrazellulär als auch auf der Zelloberfläche anstelle der natürlichen Monosaccharid-Gegenstücke in Glykanketten eingebaut werden. Die anschließende chemoselektive Click-Reaktion ermöglicht die Kopplung des markierten Glykans an einen Fluorophor und dessen Visualisierung und Nachverfolgung in Zellen, Geweben und lebenden Organismen.

Wir bieten Azid- und Alkin-modifizierte Analoga von N-Acetylmannosamin, N-Acetylglucosamin und N-Acetylgalactosamin für die proteomische Analyse posttranslationaler Modifikationen und zur Identifizierung von Glykoprotein-Fingerabdrücken, die mit Zelldifferenzierung und maligner Transformation assoziiert sind.