Cyanin5-Maleimid

Maleimide Cyanin5

Artikel-Nr.	Packungseinheit	Preis	Vorlaufzeit
13080	1 mg	$125	Auf Lager
23080	5 mg	$260	Auf Lager
43080	25 mg	$510	Auf Lager
53080	50 mg	$895	Auf Lager
63080	100 mg	$1490	Auf Lager

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Cyanin5-Maleimid ist ein reaktiver Fluoreszenzfarbstoff, der selektiv an Thiolgruppen von Biomolekülen bindet (z. B. an Cysteinreste in Peptiden und Proteinen).

Es handelt sich um ein Analogon zu Cy5^®-Maleimid, einem sehr gebräuchlichen Fluorophor, der mit vielen Detektionsgeräten, wie beispielsweise Mikroskopen, Imagern und Fluoreszenz-Lesegeräten, kompatibel ist.

Für die Markierung von Antikörpern und anderen sensiblen Proteinen empfehlen wir den Einsatz des wasserlöslichen Sulfo-Cyanin5-Maleimid.

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Absorptions- und Emissionsspektren von Cyanin5

Empfohlenes Protokoll

Maleimid-Markierung von Proteinen und anderen thiolhaltigen Biomolekülen

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Dibenzocyclooctin (DBCO, ADIBO), konjugiert mit dem dunkelroten Fluorophor AF 647, für die Markierung von azidhaltigen Biomolekülen in lebenden Zellen, ganzen Organismen sowie fixierten Proben.

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Allgemeine Eigenschaften

Erscheinungsform:	dunkelblaues Pulver
Molekülmasse:	605.8
CAS-Nummer:	1437872-46-2 (without anion)
Molekülformel:	C₃₈H₄₅N₄O₃
IUPAC-Name:	3H-Indolium, 2-[5-[1-[6-[[2-(2,5-dihydro-2,5-dioxo-1H-pyrrol-1-yl)ethyl]amino]-6-oxohexyl]-1,3-dihydro-3,3-dimethyl-2H-indol-2-ylidene]-1,3-pentadien-1-yl]-1,3,3-trimethyl-
Löslichkeit:	löslich in organischen Lösungsmitteln (DMF, DMSO, Dichlormethan), nicht löslich in Wasser
Qualitätskontrolle:	NMR ¹H, HPLC-MS (95 %)
Lagerungsbedingungen:	Lagerbeständigkeit: 24 Monate ab dem Wareneingang bei −20 °C an einem lichtgeschützten Ort. Transport: bei Raumtemperatur bis zu drei Wochen. Längere Lichteinwirkung vermeiden. Trocken lagern.
Sicherheitsdatenblatt:	herunterladen
	Product specifications

Spektrale Eigenschaften

Anregungs-/Absorptionsmaximum / nm:	646
ε / L⋅mol⁻¹⋅cm⁻¹:	250000
Emissionsmaximum / nm:	662
Fluoreszenz-Quantenausbeute:	0.2
CF₂₆₀:	0.03
CF₂₈₀:	0.04

Zitierungen

Uckelmann, M.; Levina, V.; Taveneau, C.; Ng, X. H.; Pandey, V.; Martinez, J.; Mendiratta, S.; Houx, J.; Boudes, M.; Venugopal, H.; Trépout, S.; Fulcher, A. J.; Zhang, Q.; Flanigan, S.; Li, M.; Sierecki, E.; Gambin, Y.; Das, P. P.; Bell, O.; de Marco, A.; Davidovich, C. Dynamic PRC1–CBX8 Stabilizes a Porous Structure of Chromatin Condensates. Nat Struct Mol Biol, 2025, 32(3), 520–530. doi: 10.1038/s41594-024-01457-6
Frazier, C.L.; Deb, D.; Weeks, A.M. Engineered reactivity of a bacterial E1-like enzyme enables ATP-driven modification of protein C termini. bioRxiv, 2024, preprint. doi: 10.1101/2024.05.13.593989
Johnson, J.L.; Steele, J.H.; Lin, R.; Stepanov, V.G.; Gavriliuc, M.N.; Wang, Y. Multi-Channel smFRET study reveals a Compact conformation of EF-G on the Ribosome. bioRxiv, 2024, preprint. doi: 10.1101/2024.01.27.577133
Ernst, M.; Orabi, E.A.; Stockbridge, R.B.; Faraldo-Gómez, J.D.; Robertson, J.L. Dimerization mechanism of an inverted-topology ion channel in membranes. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2024, 120(47), e2308454120. doi: 10.1073/pnas.2308454120

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