Cyanin5-Maleimid
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Cyanin5-Maleimid ist ein reaktiver Fluoreszenzfarbstoff, der selektiv an Thiolgruppen von Biomolekülen bindet (z. B. an Cysteinreste in Peptiden und Proteinen).
Es handelt sich um ein Analogon zu Cy5®-Maleimid, einem sehr gebräuchlichen Fluorophor, der mit vielen Detektionsgeräten, wie beispielsweise Mikroskopen, Imagern und Fluoreszenz-Lesegeräten, kompatibel ist.
Für die Markierung von Antikörpern und anderen sensiblen Proteinen empfehlen wir den Einsatz des wasserlöslichen Sulfo-Cyanin5-Maleimid.
Absorptions- und Emissionsspektren von Cyanin5
![Absorptions- und Emissionsspektren von Cyanin5](https://static.lumiprobe.us/img/spectra/Cy5_excitation_emission.png)
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Sulfo-Cyanin5.5 ist ein wasserlöslicher fernrot emittierender Cyaninfarbstoff. Die Azidogruppe kann entweder in kupferkatalysierten oder in kupferfreien Click-Chemie-Reaktionen für die Bindung an Alkine genutzt werden.Azid-PEG3-Amin
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NHS-Ester-Derivat des Cyanin3.5-Farbstoffs für die Markierung von Aminogruppen in Peptiden, Proteinen und Oligonukleotiden.Allgemeine Eigenschaften
Erscheinungsform: | dunkelblaues Pulver |
Molekülmasse: | 605.8 |
CAS-Nummer: | 1437872-46-2 (without anion) |
Molekülformel: | C38H45N4O3 |
IUPAC-Name: | 3H-Indolium, 2-[5-[1-[6-[[2-(2,5-dihydro-2,5-dioxo-1H-pyrrol-1-yl)ethyl]amino]-6-oxohexyl]-1,3-dihydro-3,3-dimethyl-2H-indol-2-ylidene]-1,3-pentadien-1-yl]-1,3,3-trimethyl- |
Löslichkeit: | löslich in organischen Lösungsmitteln (DMF, DMSO, Dichlormethan), nicht löslich in Wasser |
Qualitätskontrolle: | NMR 1H, HPLC-MS (95 %) |
Lagerungsbedingungen: | Lagerbeständigkeit: 24 Monate ab dem Wareneingang bei −20 °C an einem lichtgeschützten Ort. Transport: bei Raumtemperatur bis zu drei Wochen. Längere Lichteinwirkung vermeiden. Trocken lagern. |
Sicherheitsdatenblatt: | herunterladen |
Product specifications |
Spektrale Eigenschaften
Anregungs-/Absorptionsmaximum / nm: | 646 |
ε |
250000 |
Emissionsmaximum / nm: | 662 |
Fluoreszenz-Quantenausbeute: | 0.2 |
CF260: | 0.03 |
CF280: | 0.04 |
Zitierungen
- Frazier, C.L.; Deb, D.; Weeks, A.M. Engineered reactivity of a bacterial E1-like enzyme enables ATP-driven modification of protein C termini. bioRxiv, 2024, preprint. doi: 10.1101/2024.05.13.593989
- Johnson, J.L.; Steele, J.H.; Lin, R.; Stepanov, V.G.; Gavriliuc, M.N.; Wang, Y. Multi-Channel smFRET study reveals a Compact conformation of EF-G on the Ribosome. bioRxiv, 2024, preprint. doi: 10.1101/2024.01.27.577133
- Uckelmann, M.; Levina, V.; Taveneau, C.; Han Ng, X.; Pandey, V.; Martinez, J.; Mendiratta, S.; Houx, J.; Boudes, M.; Venugopal, H.; Trépout, S.; Zhang, Q.; Flanigan, S.; Li, M.; Sierecki, E.; Gambin, Y.; Das, P.P.; Bell, O.; de Marco, A.; Davidovich, C. Dynamic PRC1-CBX8 stabilizes a porous structure of chromatin condensates. bioRxiv, 2024, preprint. doi: 10.1101/2023.05.08.539931
- Ernst, M.; Orabi, E.A.; Stockbridge, R.B.; Faraldo-Gómez, J.D.; Robertson, J.L. Dimerization mechanism of an inverted-topology ion channel in membranes. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2024, 120(47), e2308454120. doi: 10.1073/pnas.2308454120
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