AMCA-Streptavidin

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Streptavidin ist ein tetrameres Biotin-bindendes Protein, das aus dem Bakterium Streptomyces avidinii stammt. Streptavidin bindet bis zu vier Biotinmoleküle mit hoher Affinität und Selektivität über mehrere Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen. Aufgrund des Fehlens von Kohlenhydratmodifikationen und eines nahezu neutralen pI weist Streptavidin eine geringere unspezifische Bindung auf als ein anderes Biotin-bindendes Protein — Avidin. Streptavidin verfügt außerdem über eine hohe Thermostabilität und Beständigkeit gegen extremen pH-Wert, Denaturierungsmittel und enzymatischen Abbau, was die Verwendung dieses Proteins unter verschiedenen experimentellen Bedingungen ermöglicht.

Fluoreszierende Konjugate von Streptavidin werden üblicherweise als Zweitschrittreagenz für den spezifischen Nachweis einer Vielzahl von Biotin-markierten Biomolekülen wie Proteinen (Antikörpern usw.), Nukleinsäuren, Lipiden und anderen Molekülen in indirekten Immunfluoreszenzfärbungen und Western Blots verwendet, Durchflusszytometrie, Mikroplatten-Assays und andere Nachweistechniken.

Dieses Streptavidin ist ein lyophilisiertes Konjugat mit AMCA. AMCA (Aminomethylcumarinacetat) ist einer der hellsten blauen Fluoreszenzfarbstoffe.

Der empfohlene Konzentrationsbereich für die Verwendung beträgt 0,5–10 µg/ml. Vermeiden Sie die Verwendung biotinhaltiger Lösungen (etwas Serum, RPMI 1640 usw.) als Verdünnungsmittel.

Absorptions- und Emissionsspektren von AMCA

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Allgemeine Eigenschaften

Erscheinungsform: weißer Feststoff
Löslichkeit: gut im Wasser
Qualitätskontrolle: Funktionstest, Gelelektrophorese
Lagerungsbedingungen: Transport: bei Raumtemperatur bis zu eine Woche. Lagerungsbedingungen: bei -20°C 9 Monate.
Sicherheitsdatenblatt: herunterladen
Product specifications

Spektrale Eigenschaften

Anregungs-/Absorptionsmaximum / nm: 348
ε / L⋅mol−1⋅cm−1: 17400
Emissionsmaximum / nm: 435
Fluoreszenz-Quantenausbeute: 0.91
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