Proteinase K ist eine unspezifische Protease aus der Serinprotease-Familie, die Peptidbindungen neben der Carboxygruppe aromatischer und aliphatischer Aminosäuren spaltet. Proteinase K wird häufig zur Verdauung von Proteinen in biologischen Proben, zur Entfernung endogener Nukleasen während der DNA- und RNA-Reinigung, zur Entschleierung von Antigenen in der Immunchemie und zur Vorbereitung von Geweben für die In-situ-Hybridisierung verwendet.
Proteinase K ist aktiv in einem weiten pH-Bereich (zwischen 6,5 und 9,5), bei erhöhten Temperaturen und in Gegenwart von Metallichelatoren und SDS.
Eine typische Arbeitskonzentration für Proteinase K beträgt 50–100 μg/mL.
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